Biochemia 04-BIO-BIOCH-SP3

Wykłady:
Aminokwasy. Peptydy. Białka. Potranslacyjne modyfikacje białek. Hem, hemoglobina, chlorofil, synteza układu hemowego oraz jego degradacja. Cukry i cukrowce. Kwasy nukleinowe. Lipidy. Przemiany kataboliczne dostarczające energii : cukrów (glikoliza, fermentacje w warunkach tlenowych oraz beztlenowych i wykorzystanie tych procesów w przemyśle, cykl kwasu cytrynowego (wykorzystanie do biotechnologii kwasku cytrynowego jako fermentacja cytrynianowa), cykl glioksalowy, cykl pentozofosforanowy, glikogenoliza), tłuszczów (lipoliza,  i  oksydacja kwasów tłuszczowych), białek i aminokwasów (dekarboksylacja, deaminacja, transaminacja jako proces syntezy aminokwasów endogennych), katabolizm kwasów nukleinowych, nukleotydów purynowych i pirymidynowych. Kaskada glikogenowa, rola hormonów oraz cAMP w procesie fosforolizy. Procesy anaboliczne : glikogeneza, glukoneogeneza (rodzaje) oraz lipogeneza. Biosynteza lipidów błon komórkowych i hormonów sterydowych. Wiązanie azotu atmosferycznego, przemiany związane z magazynowaniem azotu w roślinach oraz wydalaniem amoniaku przez ssaki z uwzględnieniem roli karbamoilofosforanu. Reakcje transaminacji i syntezy aminokwasów alifatycznych, aromatycznych i heterocyklicznych oraz ciągi katabolityczne aminokwasów białkowych i niebiałkowych. Proces fotosyntezy jako źródło syntezy cukrów (glukoneogeneza fotosyntetyczna). Procesy replikacji, transkrypcji i translacji w komórkach prokariotycznych i eukariotycznych (biosynteza białka). Współzależność szlaków metabolicznych oraz kluczowe reakcje kontroli przemian (sprzężenie zwrotne). Oddychanie komórkowe, łańcuch oddechowy i fosforyzacja oksydacyjna, przykłady fosforylacji substratowych. Regulacja procesów metabolicznych u roślin i zwierząt. Mechanizm działania ksenobiotyków.

Ćwiczenia:
Aminokwasy (identyfikacja aminokwasów metodą bibułowej chromatografii krążkowej; reakcje charakterystyczne na tyrozynę, tryptofan i cysteinę, identyfikacja aminokwasów metodą niskonapięciowej elektroforezy bibułowej; ilościowe oznaczanie aminokwasów metodą formolową Sörensena). Białka (właściwości fizyko – chemiczne, dializa, roztwory koloidalne, amfoteryczny charakter białek, strącanie białek, wysalanie białek, ilościowe oznaczanie białka metodą biuretową i wyznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny). Kwasy nukleinowe (skład chemiczny; odróżnianie DNA od RNA; identyfikacja zasad azotowych na podstawie widm absorpcji w UV). Cukry (identyfikacja cukrów metodą chromatografii bibułowej, wykrywanie ketoz, reakcja Seliwanowa, odróżnianie jednocukrów od dwucukrów redukujących, reakcje z jodem, hydroliza polisacharydów, oznaczanie ilościowe laktozy metodą Meriera). Barwniki (rozdział barwników chloroplastów metodą chromatografii cienkowarstwowej, antocyjany, hemoglobina). Witaminy (oznaczanie zawartości kwasu askorbinowego w materiale roślinnym; reakcje barwne witamin A,D, B1 i B2). Tłuszcze (rozdział lipidów techniką chromatografii cienkowarstwowej; skład chemiczny tłuszczów prostych, oznaczanie liczby kwasowej, tłuszcze złożone i pochodne).