Biochemia 04-TZR-BIOCH-SP3

Wykłady:
Ultrastruktura komórki. Aminokwasy i peptydy (budowa, właściwości fizyko - chemiczne, podział, funkcje biologiczne, reakcje charakterystyczne, wiązanie peptydowe, nomenklatura, właściwości, peptydy naturalne. Białka (budowa, konformacje i struktury białkowe, podział, sekwencja aminokwasów i specyficzne wiązania, oczyszczanie i rozdzielanie). Enzymy i biokataliza (energetyka reakcji biochemicznych, budowa, zasada działania, mechanizm działania, podział enzymów, jednostki enzymatyczne, kinetyka reakcji enzymatycznych, koenzymy, witaminy, preparatyka enzymów i oznaczanie ich aktywności). Molekularne podstawy biosyntezy białek (kwasy nukleinowe – budowa i funkcje, rodzaje kwasów nukleinowych, struktura przestrzenna, replikacja, transkrypcja i zmiany potranskrypcyjne, translacja i zmiany potranslacyjne). Przemiany składników pożywienia w organizmie człowieka: Metabolizm białek i aminokwasów (zasadnicze kierunki przemian białek i aminokwasów, transport aminokwasów przez błony komórkowe, produkty końcowe przemian, metabolizm sekwencji węglowych przemian aminokwasów, przemiany pośrednie, aminy katecholowe). Metabolizm węglowodanów (węglowodany - budowa, właściwości fizyko-chemiczne, podział, reakcje charakterystyczne, ważniejsze pochodne, glikoliza i jej efekty energetyczne, glukoneogeneza, glikogenogeneza). Metabolizm lipidów (lipidy – budowa, właściwości fizyko-chemiczne, podział, reakcje charakterystyczne, lipoliza, transport glicerolu i kwasów tłuszczowych przez błony komórkowe, przemiany glicerolu, -oksydacja kwasów tłuszczowych, efekty energetyczne tych przemian, lipogeneza, biosynteza kwasów tłuszczowych, białka przenoszące acyle, biosynteza glicerofosfolipidów i sfingomielin, ciała ketonowe, biosynteza cholesterolu i jego przemiany, rola HMG). Regulacja przemian metabolicznych i ich wzajemne powiązania. Wpływ procesów biochemicznych na jakość żywności.

Ćwiczenia:
Aminokwasy (identyfikacja aminokwasów metodą bibułowej chromatografii krążkowej; reakcje charakterystyczne na tyrozynę, tryptofan i cysteinę, identyfikacja aminokwasów metodą niskonapięciowej elektroforezy bibułowej; ilościowe oznaczanie aminokwasów metodą formolową Sörensena). Białka (właściwości fizyko – chemiczne, dializa, roztwory koloidalne, amfoteryczny charakter białek, strącanie białek, wysalanie białek, ilościowe oznaczanie białka metodą biuretową i wyznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny). Kwasy nukleinowe (skład chemiczny; odróżnianie DNA od RNA; identyfikacja zasad azotowych na podstawie widm absorpcji w UV). Cukry (identyfikacja cukrów metodą chromatografii bibułowej, wykrywanie ketoz, reakcja Seliwanowa, odróżnianie jednocukrów od dwucukrów redukujących, reakcje z jodem, hydroliza polisacharydów, oznaczanie ilościowe laktozy metodą Meriera). Barwniki (rozdział barwników chloroplastów metodą chromatografii cienkowarstwowej, antocyjany, hemoglobina). Witaminy (oznaczanie zawartości kwasu askorbinowego w materiale roślinnym; reakcje barwne witamin A,D, B1 i B2). Enzymy (izolacja i oznaczanie aktywności lipazy i proteazy z trzustki cielęcej, izolacja i oznaczanie aktywności  i -amylazy z nasion pszenicy, oznaczanie aktywności katalazy glebowej i z bulw ziemniaka). Tłuszcze (rozdział lipidów techniką chromatografii cienkowarstwowej; skład chemiczny tłuszczów prostych, oznaczanie liczby kwasowej, tłuszcze złożone i pochodne).